蛋白质环境下催化剂更高效制氢

据国外媒体报道：生物催化剂均由大蛋白质分子构成，而实际的催化反应只发生在很小的核心部分，但其余的部分也起到了相应的作用。

产氢酶中蛋白质外壳与活性中心的相互作用对生物催化剂的效率至关重要。一个来自鲁尔大学和德国鲁尔河畔米尔海姆的研究小组特别分析了绿藻酶中氢键和氢化酶的作用。该小组与卓越高校联盟合作在“美国化学学会杂志”上报告了结果。

该研究是基于特殊类型[FeFe]-氢化酶进行的，该氢化酶由蛋白质支架和活性中心(H-簇)组成。 后者是由六个铁原子、六个硫原子以及六个稀有的模块所构成。活性中心是质子和电子实际合成分子氢的位置。研究小组认为，[FeFe]-氢化酶是有史以来最好的生物催化剂之一，这归因于H-簇与蛋白质环境之间重要的相互作用。这相互作用有助于针对性地提供合成原料并有效的去除产物。此外，蛋白质外壳可以有效的优化H-簇的空间校准，并保护它免受破坏性。

该实验小组证明，H-簇与蛋白质环境之间会形成氢键，而该氢键显着的影响着活性酶中心的电化学性质。该实验通过去除或增加额外的氢键来研究了这些效应。该实验改变了酶的电子传输性质及其有效的催化方向，这是因为氢化酶可以产生氢分子并且催化逆向反应，即氢分子向质子和电子的分裂。

科学家使用三种不同类型的方法证明了氢键的影响：光谱学，电化学和酶动力学。